ດັ່ງນັ້ນ "ການພັບທາດໂປຼຕີນ" ແມ່ນຫຍັງ?

ການລະບາດຂອງ COVID-19 ໃນປັດຈຸບັນໄດ້ສ້າງບັນຫາຫຼາຍຢ່າງທີ່ແຮກເກີຍິນດີທີ່ຈະໂຈມຕີ. ຈາກແຜ່ນປ້ອງກັນໃບຫນ້າພິມ 3 ມິຕິແລະຫນ້າກາກທາງການແພດທີ່ເຮັດດ້ວຍເຮືອນເພື່ອປ່ຽນເຄື່ອງຊ່ວຍຫາຍໃຈແບບກົນຈັກເຕັມຮູບແບບ, ການໄຫຼເຂົ້າຂອງແນວຄວາມຄິດແມ່ນເປັນແຮງບັນດານໃຈແລະອົບອຸ່ນຫົວໃຈ. ໃນເວລາດຽວກັນ, ມີຄວາມພະຍາຍາມທີ່ຈະກ້າວຫນ້າໃນພື້ນທີ່ອື່ນ: ໃນການຄົ້ນຄວ້າເພື່ອແນໃສ່ຕ້ານເຊື້ອໄວຣັສຂອງມັນເອງ.

ປາກົດຂື້ນ, ທ່າແຮງທີ່ຍິ່ງໃຫຍ່ທີ່ສຸດສໍາລັບການຢຸດເຊົາການແຜ່ລະບາດຂອງໂລກລະບາດໃນປະຈຸບັນແລະລື່ນກາຍທຸກໆອັນຕໍ່ມາແມ່ນຢູ່ໃນວິທີການທີ່ພະຍາຍາມເຂົ້າຫາຮາກຂອງບັນຫາ. ວິທີການ "ຮູ້ຈັກສັດຕູຂອງເຈົ້າ" ນີ້ແມ່ນປະຕິບັດໂດຍໂຄງການຄອມພິວເຕີ້ Folding@Home. ຫລາຍລ້ານຄົນໄດ້ລົງທະບຽນເຂົ້າຮ່ວມໂຄງການແລະກໍາລັງບໍລິຈາກບາງສ່ວນຂອງການປະມວນຜົນຂອງໂປເຊດເຊີແລະ GPU ຂອງເຂົາເຈົ້າ, ດັ່ງນັ້ນຈຶ່ງສ້າງ supercomputer [ແຈກຢາຍ] ທີ່ໃຫຍ່ທີ່ສຸດໃນປະຫວັດສາດ.

ແຕ່ສິ່ງທີ່ແນ່ນອນແມ່ນ exaflops ທັງຫມົດເຫຼົ່ານີ້ໃຊ້ສໍາລັບ? ເປັນຫຍັງມັນຈຶ່ງຈໍາເປັນຕ້ອງຖິ້ມພະລັງງານຄອມພິວເຕີດັ່ງກ່າວ ພັບທາດໂປຼຕີນ? ຊີວະເຄມີປະເພດໃດທີ່ເຮັດວຽກຢູ່ທີ່ນີ້, ເປັນຫຍັງທາດໂປຼຕີນຈຶ່ງຕ້ອງພັບທັງຫມົດ? ນີ້ແມ່ນພາບລວມໄວຂອງການພັບທາດໂປຼຕີນ: ມັນແມ່ນຫຍັງ, ມັນເກີດຂຶ້ນແນວໃດ, ແລະເປັນຫຍັງມັນຈຶ່ງສໍາຄັນ.

ທໍາອິດ, ສິ່ງທີ່ສໍາຄັນທີ່ສຸດ: ເປັນຫຍັງທາດໂປຼຕີນຈຶ່ງຕ້ອງການ?

ທາດໂປຼຕີນແມ່ນໂຄງສ້າງທີ່ສໍາຄັນ. ພວກເຂົາບໍ່ພຽງແຕ່ສະຫນອງວັດສະດຸກໍ່ສ້າງສໍາລັບຈຸລັງ, ແຕ່ຍັງເຮັດຫນ້າທີ່ເປັນຕົວກະຕຸ້ນຂອງເອນໄຊສໍາລັບເກືອບທຸກປະຕິກິລິຍາທາງຊີວະເຄມີ. ກະຮອກ, ເປັນພວກເຂົາ ໂຄງສ້າງ ຫຼື enzymatic, ແມ່ນໂສ້ຍາວ amino acids, ຕັ້ງຢູ່ໃນລໍາດັບທີ່ແນ່ນອນ. ຫນ້າທີ່ຂອງທາດໂປຼຕີນແມ່ນຖືກກໍານົດໂດຍທີ່ອາຊິດ amino ຕັ້ງຢູ່ໃນສະຖານທີ່ສະເພາະຂອງທາດໂປຼຕີນ. ສໍາລັບຕົວຢ່າງ, ທາດໂປຼຕີນທີ່ຕ້ອງການທີ່ຈະຜູກມັດກັບໂມເລກຸນທີ່ມີຄ່າບວກ, ສະຖານທີ່ຜູກມັດຕ້ອງເຕັມໄປດ້ວຍອາຊິດ amino ທີ່ຄິດຄ່າລົບ.

ເພື່ອເຂົ້າໃຈວ່າທາດໂປຼຕີນມາຈາກໂຄງສ້າງທີ່ກໍານົດຫນ້າທີ່ຂອງມັນໄດ້ແນວໃດ, ພວກເຮົາຈໍາເປັນຕ້ອງໄດ້ຜ່ານພື້ນຖານຂອງຊີວະວິທະຍາໂມເລກຸນແລະການໄຫຼເຂົ້າຂອງຂໍ້ມູນໃນຈຸລັງ.

ການຜະລິດ, ຫຼື ການສະແດງອອກ ທາດໂປຼຕີນເລີ່ມຕົ້ນດ້ວຍຂະບວນການ ການຖອດຂໍ້ຄວາມ. ໃນລະຫວ່າງການຖ່າຍທອດ, DNA double helix, ເຊິ່ງປະກອບດ້ວຍຂໍ້ມູນທາງພັນທຸກໍາຂອງເຊນ, ຜ່ອນຄາຍບາງສ່ວນ, ອະນຸຍາດໃຫ້ພື້ນຖານໄນໂຕຣເຈນຂອງ DNA ສາມາດໃຊ້ໄດ້ກັບ enzyme ທີ່ເອີ້ນວ່າ. RNA polymerase. ວຽກງານຂອງ RNA polymerase ແມ່ນເພື່ອເຮັດໃຫ້ສໍາເນົາ RNA, ຫຼືການຖອດຂໍ້ຄວາມ, ຂອງ gene. ສໍາເນົາຂອງ gene ເອີ້ນວ່າ ຂ່າວສານ RNA (mRNA), ເປັນໂມເລກຸນດຽວທີ່ເຫມາະສົມສໍາລັບການຄວບຄຸມໂຮງງານຜະລິດທາດໂປຼຕີນຈາກ intracellular, ribosomesຜູ້ທີ່ມີສ່ວນຮ່ວມໃນການຜະລິດ, ຫຼື ອອກອາກາດ ທາດໂປຼຕີນ.

Ribosomes ເຮັດຫນ້າທີ່ຄ້າຍຄືເຄື່ອງຈັກປະກອບ - ພວກເຂົາເອົາແບບ mRNA ແລະຈັບຄູ່ກັບ RNA ຂະຫນາດນ້ອຍອື່ນໆ, ໂອນ RNA (tRNA). ແຕ່ລະ tRNA ມີສອງພາກພື້ນທີ່ມີການເຄື່ອນໄຫວ - ພາກສ່ວນຂອງສາມຖານທີ່ເອີ້ນວ່າ anticodon, ເຊິ່ງຕ້ອງກົງກັບ codons ທີ່ສອດຄ້ອງກັນຂອງ mRNA, ແລະສະຖານທີ່ສໍາລັບການຜູກມັດອາຊິດ amino ສະເພາະສໍາລັບການນີ້. codon. ໃນລະຫວ່າງການແປ, ໂມເລກຸນ tRNA ໃນ ribosome ພະຍາຍາມຜູກມັດກັບ mRNA ໂດຍໃຊ້ anticodons. ຖ້າປະສົບຜົນສໍາເລັດ, ໂມເລກຸນ tRNA ຕິດກັບອາຊິດ amino ຂອງມັນກັບອັນກ່ອນຫນ້າ, ປະກອບເປັນການເຊື່ອມຕໍ່ຕໍ່ໄປໃນລະບົບຕ່ອງໂສ້ຂອງອາຊິດ amino ທີ່ເຂົ້າລະຫັດໂດຍ mRNA.

ລໍາດັບຂອງອາຊິດ amino ນີ້ແມ່ນລະດັບທໍາອິດຂອງລໍາດັບໂຄງສ້າງທາດໂປຼຕີນ, ຊຶ່ງເປັນເຫດຜົນທີ່ວ່າມັນຖືກເອີ້ນວ່າ. ໂຄງ​ປະ​ກອບ​ການ​ຕົ້ນ​ຕໍ​. ໂຄງປະກອບການສາມມິຕິທັງຫມົດຂອງທາດໂປຼຕີນແລະຫນ້າທີ່ຂອງມັນແມ່ນມາຈາກໂຄງສ້າງຕົ້ນຕໍ, ແລະຂຶ້ນກັບຄຸນສົມບັດຕ່າງໆຂອງອາຊິດ amino ແຕ່ລະຄົນແລະປະຕິສໍາພັນກັບກັນແລະກັນ. ໂດຍບໍ່ມີຄຸນສົມບັດທາງເຄມີເຫຼົ່ານີ້ແລະປະຕິສໍາພັນອາຊິດ amino, polypeptides ພວກມັນຈະຍັງຄົງເປັນລຳດັບເສັ້ນຊື່ໂດຍບໍ່ມີໂຄງສ້າງສາມມິຕິ. ນີ້ສາມາດເຫັນໄດ້ທຸກຄັ້ງທີ່ທ່ານແຕ່ງກິນ - ໃນຂະບວນການນີ້ມີຄວາມຮ້ອນ ການກ່າວໂທດ ໂຄງປະກອບການສາມມິຕິລະດັບຂອງທາດໂປຼຕີນ.

ພັນທະບັດໄລຍະຍາວຂອງສ່ວນທາດໂປຼຕີນ

ລະດັບຕໍ່ໄປຂອງໂຄງສ້າງສາມມິຕິລະດັບ, ເກີນກວ່າຂັ້ນຕົ້ນ, ໄດ້ຮັບຊື່ທີ່ສະຫລາດ ໂຄງ​ປະ​ກອບ​ການ​ຮອງ​. ມັນປະກອບມີພັນທະບັດ hydrogen ລະຫວ່າງອາຊິດ amino ຂອງການປະຕິບັດທີ່ຂ້ອນຂ້າງໃກ້ຊິດ. ໂດຍເນື້ອແທ້ແລ້ວຂອງປະຕິສໍາພັນຄົງທີ່ເຫຼົ່ານີ້ມາຈາກສອງຢ່າງ: alpha helices и ບັນຊີລາຍຊື່ເບຕ້າ. helix alpha ປະກອບເປັນພື້ນທີ່ມ້ວນແຫນ້ນຂອງ polypeptide, ໃນຂະນະທີ່ແຜ່ນເບຕ້າປະກອບເປັນພື້ນທີ່ກວ້າງ, ກ້ຽງ. ຮູບແບບທັງສອງມີທັງໂຄງສ້າງແລະຄຸນສົມບັດທີ່ເປັນປະໂຫຍດ, ຂຶ້ນກັບຄຸນລັກສະນະຂອງອາຊິດ amino ອົງປະກອບຂອງພວກມັນ. ສໍາລັບຕົວຢ່າງ, ຖ້າຫາກວ່າ helix alpha ສ່ວນໃຫຍ່ແມ່ນປະກອບດ້ວຍອາຊິດ amino hydrophilic, ເຊັ່ນ: arginine ຫຼື lysine, ຫຼັງຈາກນັ້ນມັນຈະມີສ່ວນຮ່ວມໃນປະຕິກິລິຍາທີ່ມີນ້ໍາ.

Alpha helices ແລະແຜ່ນເບຕ້າໃນທາດໂປຼຕີນ. ພັນທະບັດ Hydrogen ສ້າງໃນລະຫວ່າງການສະແດງອອກຂອງທາດໂປຼຕີນ.

ໂຄງສ້າງທັງສອງນີ້ແລະການປະສົມຂອງພວກມັນປະກອບເປັນລະດັບຕໍ່ໄປຂອງໂຄງສ້າງທາດໂປຼຕີນ - ໂຄງ​ປະ​ກອບ​ການ​ຊັ້ນ​ສູງ​. ບໍ່ເຫມືອນກັບຊິ້ນສ່ວນທີ່ງ່າຍດາຍຂອງໂຄງສ້າງມັດທະຍົມ, ໂຄງສ້າງຂັ້ນສາມແມ່ນໄດ້ຮັບອິດທິພົນຕົ້ນຕໍໂດຍ hydrophobicity. ສູນກາງຂອງທາດໂປຼຕີນສ່ວນໃຫຍ່ປະກອບດ້ວຍອາຊິດ amino hydrophobic ສູງ, ເຊັ່ນ: ອາລານນິນ ຫຼື methionine, ແລະນ້ໍາໄດ້ຖືກຍົກເວັ້ນຈາກນັ້ນເນື່ອງຈາກ "greasy" ທໍາມະຊາດຂອງຮາກ. ໂຄງສ້າງເຫຼົ່ານີ້ມັກຈະປາກົດຢູ່ໃນໂປຣຕີນ transmembrane ທີ່ຝັງຢູ່ໃນເຍື່ອຫຸ້ມ lipid bilayer ອ້ອມຂ້າງຈຸລັງ. ພາກພື້ນ hydrophobic ຂອງທາດໂປຼຕີນຍັງຄົງຄົງທີ່ thermodynamically ພາຍໃນສ່ວນໄຂມັນຂອງເຍື່ອ, ໃນຂະນະທີ່ເຂດ hydrophilic ຂອງທາດໂປຼຕີນແມ່ນສໍາຜັດກັບສະພາບແວດລ້ອມນ້ໍາທັງສອງດ້ານ.

ນອກຈາກນີ້, ຄວາມຫມັ້ນຄົງຂອງໂຄງສ້າງຂັ້ນສາມແມ່ນຮັບປະກັນໂດຍພັນທະບັດໄລຍະຍາວລະຫວ່າງອາຊິດ amino. ຕົວຢ່າງຄລາສສິກຂອງການເຊື່ອມຕໍ່ດັ່ງກ່າວແມ່ນ ຂົວ disulfide, ມັກຈະເກີດຂື້ນລະຫວ່າງສອງ cysteine ​​​​radicals. ຖ້າທ່ານໄດ້ມີກິ່ນຫອມເລັກນ້ອຍຄືກັບໄຂ່ເສື່ອມໃນຮ້ານເຮັດຜົມໃນລະຫວ່າງຂັ້ນຕອນການ perm ເທິງຜົມຂອງລູກຄ້າ, ນີ້ແມ່ນການທໍາລາຍບາງສ່ວນຂອງໂຄງສ້າງຂັ້ນສາມຂອງ keratin ທີ່ມີຢູ່ໃນຜົມ, ເຊິ່ງເກີດຂື້ນໂດຍການຫຼຸດຜ່ອນຄວາມຜູກພັນ disulfide ກັບ. ການຊ່ວຍເຫຼືອຂອງສານຊູນຟູຣິກ thiol ປະສົມ.

ໂຄງສ້າງຂັ້ນສາມແມ່ນສະຖຽນລະພາບໂດຍປະຕິສໍາພັນໄລຍະຍາວເຊັ່ນ: ພັນທະບັດ hydrophobicity ຫຼື disulfide.

ພັນທະບັດ Disulfide ສາມາດເກີດຂຶ້ນລະຫວ່າງ cysteine ຮາກຢູ່ໃນຕ່ອງໂສ້ polypeptide ດຽວກັນ, ຫຼືລະຫວ່າງ cysteines ຈາກຕ່ອງໂສ້ທີ່ສົມບູນທີ່ແຕກຕ່າງກັນ. ປະຕິກິລິຍາລະຫວ່າງລະບົບຕ່ອງໂສ້ທີ່ແຕກຕ່າງກັນ quaternary ລະດັບໂຄງສ້າງຂອງທາດໂປຼຕີນ. ຕົວຢ່າງທີ່ດີເລີດຂອງໂຄງສ້າງ quaternary ແມ່ນ hemoglobin ມັນຢູ່ໃນເລືອດຂອງເຈົ້າ. ແຕ່ລະໂມເລກຸນຂອງ hemoglobin ປະກອບດ້ວຍສີ່ globins ຄືກັນ, ພາກສ່ວນທາດໂປຼຕີນ, ແຕ່ລະຄົນຖືກຈັດຢູ່ໃນຕໍາແຫນ່ງສະເພາະພາຍໃນ polypeptide ໂດຍຂົວ disulfide, ແລະຍັງກ່ຽວຂ້ອງກັບໂມເລກຸນ heme ທີ່ປະກອບດ້ວຍທາດເຫຼັກ. ທັງສີ່ globins ແມ່ນເຊື່ອມຕໍ່ກັນໂດຍຂົວ disulfide intermolecular, ແລະໂມເລກຸນທັງຫມົດຈະຜູກມັດກັບໂມເລກຸນອາກາດຫຼາຍໆອັນໃນເວລາດຽວກັນ, ເຖິງສີ່, ແລະສາມາດປ່ອຍພວກມັນອອກຕາມຄວາມຕ້ອງການ.

ການສ້າງແບບຈໍາລອງໃນການຄົ້ນຫາການປິ່ນປົວພະຍາດ

ຕ່ອງໂສ້ polypeptide ເລີ່ມພັບເປັນຮູບຮ່າງສຸດທ້າຍຂອງພວກມັນໃນລະຫວ່າງການແປ, ຍ້ອນວ່າຕ່ອງໂສ້ການຂະຫຍາຍຕົວອອກຈາກ ribosome, ຄ້າຍຄືກັບຊິ້ນສ່ວນຂອງເສັ້ນລວດໂລຫະປະສົມສາມາດສ້າງຮູບຮ່າງທີ່ສັບສົນເມື່ອໄດ້ຮັບຄວາມຮ້ອນ. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ຕະຫຼອດໄປໃນຊີວະສາດ, ສິ່ງຕ່າງໆບໍ່ງ່າຍດາຍ.

ໃນຫຼາຍຈຸລັງ, genes transcribed ໄດ້ຮັບການດັດແກ້ຢ່າງກວ້າງຂວາງກ່ອນທີ່ຈະແປ, ມີການປ່ຽນແປງໂຄງສ້າງພື້ນຖານຂອງທາດໂປຼຕີນຢ່າງຫຼວງຫຼາຍເມື່ອທຽບໃສ່ກັບລໍາດັບພື້ນຖານອັນບໍລິສຸດຂອງ gene. ໃນກໍລະນີນີ້, ກົນໄກການແປພາສາມັກຈະປະກອບການຊ່ວຍເຫຼືອຂອງ molecular chaperones, ທາດໂປຼຕີນທີ່ຜູກມັດຊົ່ວຄາວກັບຕ່ອງໂສ້ polypeptide nascent ແລະປ້ອງກັນບໍ່ໃຫ້ມັນເຂົ້າໄປໃນຮູບແບບປານກາງໃດໆ, ຈາກນັ້ນພວກເຂົາຈະບໍ່ສາມາດກ້າວໄປສູ່ຂັ້ນຕອນສຸດທ້າຍ.

ນີ້ແມ່ນທັງຫມົດທີ່ຈະເວົ້າວ່າການຄາດເດົາຮູບຮ່າງສຸດທ້າຍຂອງທາດໂປຼຕີນບໍ່ແມ່ນວຽກເລັກນ້ອຍ. ສໍາລັບທົດສະວັດ, ວິທີດຽວທີ່ຈະສຶກສາໂຄງສ້າງຂອງທາດໂປຼຕີນແມ່ນຜ່ານວິທີການທາງດ້ານຮ່າງກາຍເຊັ່ນ: X-ray crystallography. ມັນບໍ່ແມ່ນຈົນກ່ວາທ້າຍຊຸມປີ 1960 ທີ່ນັກເຄມີທາງຊີວະພາບໄດ້ເລີ່ມຕົ້ນສ້າງແບບຈໍາລອງການຄິດໄລ່ຂອງການພັບທາດໂປຼຕີນ, ໂດຍສ່ວນໃຫຍ່ແມ່ນສຸມໃສ່ການສ້າງແບບຈໍາລອງໂຄງສ້າງຂັ້ນສອງ. ວິທີການເຫຼົ່ານີ້ແລະລູກຫລານຂອງພວກມັນຕ້ອງການຂໍ້ມູນການປ້ອນຂໍ້ມູນຈໍານວນຫລາຍນອກເຫນືອໄປຈາກໂຄງສ້າງຕົ້ນຕໍ - ຕົວຢ່າງ, ຕາຕະລາງຂອງມຸມພັນທະບັດອາຊິດ amino, ບັນຊີລາຍຊື່ຂອງ hydrophobicity, ລັດຄິດຄ່າທໍານຽມ, ແລະແມ້ກະທັ້ງການອະນຸລັກໂຄງສ້າງແລະຫນ້າທີ່ໃນໄລຍະການວິວັດທະນາການ - ທັງຫມົດເພື່ອ ຄາດເດົາສິ່ງທີ່ຈະເກີດຂື້ນຄືກັບທາດໂປຼຕີນສຸດທ້າຍ.

ວິທີການຄິດໄລ່ໃນມື້ນີ້ສໍາລັບການຄາດຄະເນໂຄງສ້າງຂັ້ນສອງ, ເຊັ່ນ: ທີ່ໃຊ້ໃນເຄືອຂ່າຍ Folding@Home, ເຮັດວຽກກັບຄວາມຖືກຕ້ອງປະມານ 80% - ເຊິ່ງແມ່ນຂ້ອນຂ້າງດີທີ່ຈະພິຈາລະນາຄວາມສັບສົນຂອງບັນຫາ. ຂໍ້ມູນທີ່ສ້າງຂຶ້ນໂດຍແບບຈໍາລອງການຄາດເດົາກ່ຽວກັບໂປຣຕີນເຊັ່ນ SARS-CoV-2 spike protein ຈະຖືກປຽບທຽບກັບຂໍ້ມູນຈາກການສຶກສາທາງດ້ານຮ່າງກາຍຂອງເຊື້ອໄວຣັສ. ດັ່ງນັ້ນ, ມັນຈະເປັນໄປໄດ້ທີ່ຈະໄດ້ຮັບໂຄງສ້າງທີ່ແນ່ນອນຂອງທາດໂປຼຕີນແລະ, ບາງທີອາດ, ເຂົ້າໃຈວິທີທີ່ເຊື້ອໄວຣັສຕິດກັບ receptors. angiotensin converting enzyme 2 ຄົນທີ່ຕັ້ງຢູ່ໃນເສັ້ນທາງຫາຍໃຈທີ່ນໍາໄປສູ່ຮ່າງກາຍ. ຖ້າພວກເຮົາສາມາດຄິດເຖິງໂຄງສ້າງນີ້, ພວກເຮົາອາດຈະສາມາດຊອກຫາຢາທີ່ສະກັດກັ້ນການຜູກມັດແລະປ້ອງກັນການຕິດເຊື້ອ.

ການຄົ້ນຄວ້າການພັບທາດໂປຼຕີນແມ່ນເປັນຈຸດໃຈກາງຂອງຄວາມເຂົ້າໃຈຂອງພວກເຮົາກ່ຽວກັບພະຍາດແລະການຕິດເຊື້ອຫຼາຍຢ່າງທີ່ເຖິງແມ່ນວ່າໃນເວລາທີ່ພວກເຮົາໃຊ້ເຄືອຂ່າຍ Folding@Home ເພື່ອຊອກຫາວິທີທີ່ຈະເອົາຊະນະ COVID-19, ທີ່ພວກເຮົາໄດ້ເຫັນການຂະຫຍາຍຕົວໃນບໍ່ດົນມານີ້, ເຄືອຂ່າຍຈະ ' ບໍ່ໄດ້ຢູ່ຊື່ໆເປັນເວລາດົນ. ມັນ​ເປັນ​ເຄື່ອງ​ມື​ການ​ຄົ້ນ​ຄວ້າ​ທີ່​ເຫມາະ​ສົມ​ສໍາ​ລັບ​ການ​ສຶກ​ສາ​ຮູບ​ແບບ​ທາດ​ໂປຼ​ຕີນ​ທີ່​ເຮັດ​ໃຫ້​ມີ​ຫຼາຍ​ສິບ​ຂອງ​ພະ​ຍາດ misfolding ທາດ​ໂປຼ​ຕີນ​, ເຊັ່ນ​: ໂຣກ Alzheimer ຫຼື​ພະ​ຍາດ Creutzfeldt-Jakob variant​, ມັກ​ຈະ​ບໍ່​ຖືກ​ຕ້ອງ​ການ​ພະ​ຍາດ​ງົວ​ບ້າ​. ແລະເມື່ອເຊື້ອໄວຣັສອື່ນປະກົດຂຶ້ນຢ່າງຫລີກລ້ຽງບໍ່ໄດ້, ພວກເຮົາຈະພ້ອມທີ່ຈະເລີ່ມຕົ້ນຕໍ່ສູ້ກັບມັນອີກເທື່ອຫນຶ່ງ.

ແຫຼ່ງຂໍ້ມູນ: www.habr.com