അപ്പോൾ എന്താണ് "പ്രോട്ടീൻ ഫോൾഡിംഗ്"?

നിലവിലെ COVID-19 പാൻഡെമിക് നിരവധി പ്രശ്നങ്ങൾ സൃഷ്ടിച്ചിട്ടുണ്ട്, അത് ഹാക്കർമാർ സന്തോഷത്തോടെ ആക്രമിക്കുന്നു. 3D പ്രിന്റഡ് ഫെയ്‌സ് ഷീൽഡുകളും ഹോം മെയ്ഡ് മെഡിക്കൽ മാസ്‌കുകളും മുതൽ ഒരു പൂർണ്ണ മെക്കാനിക്കൽ വെന്റിലേറ്റർ മാറ്റിസ്ഥാപിക്കുന്നത് വരെ, ആശയങ്ങളുടെ ഒഴുക്ക് പ്രചോദനവും ഹൃദയസ്പർശിയും ആയിരുന്നു. അതേ സമയം, മറ്റൊരു മേഖലയിൽ മുന്നേറാനുള്ള ശ്രമങ്ങളുണ്ടായി: വൈറസിനെ തന്നെ നേരിടാൻ ലക്ഷ്യമിട്ടുള്ള ഗവേഷണത്തിൽ.

പ്രത്യക്ഷത്തിൽ, നിലവിലെ മഹാമാരിയെ തടയുന്നതിനും തുടർന്നുള്ളവയെ മറികടക്കുന്നതിനുമുള്ള ഏറ്റവും വലിയ സാധ്യത, പ്രശ്നത്തിന്റെ മൂലത്തിലേക്ക് കടക്കാൻ ശ്രമിക്കുന്ന ഒരു സമീപനത്തിലാണ്. ഈ "നിങ്ങളുടെ ശത്രുവിനെ അറിയുക" എന്ന സമീപനം ഫോൾഡിംഗ്@ഹോം കംപ്യൂട്ടിംഗ് പ്രോജക്റ്റാണ് സ്വീകരിക്കുന്നത്. ദശലക്ഷക്കണക്കിന് ആളുകൾ പ്രോജക്റ്റിലേക്ക് സൈൻ അപ്പ് ചെയ്യുകയും അവരുടെ പ്രോസസറുകളുടെയും GPU-കളുടെയും പ്രോസസ്സിംഗ് പവർ സംഭാവന ചെയ്യുകയും ചെയ്യുന്നു, അങ്ങനെ ചരിത്രത്തിലെ ഏറ്റവും വലിയ [വിതരണം] സൂപ്പർ കമ്പ്യൂട്ടർ സൃഷ്ടിക്കുന്നു.

എന്നാൽ ഈ എക്സാഫ്ലോപ്പുകളെല്ലാം കൃത്യമായി എന്തിനുവേണ്ടിയാണ് ഉപയോഗിക്കുന്നത്? എന്തുകൊണ്ടാണ് അത്തരം കമ്പ്യൂട്ടിംഗ് പവർ എറിയേണ്ടത്? പ്രോട്ടീൻ മടക്കിക്കളയുന്നു? ഏതുതരം ബയോകെമിസ്ട്രിയാണ് ഇവിടെ പ്രവർത്തിക്കുന്നത്, പ്രോട്ടീനുകൾ എല്ലാം മടക്കിക്കളയേണ്ടത് എന്തുകൊണ്ട്? പ്രോട്ടീൻ ഫോൾഡിംഗിന്റെ ഒരു ദ്രുത അവലോകനം ഇതാ: അത് എന്താണ്, അത് എങ്ങനെ സംഭവിക്കുന്നു, എന്തുകൊണ്ട് ഇത് പ്രധാനമാണ്.

ആദ്യം, ഏറ്റവും പ്രധാനപ്പെട്ട കാര്യം: പ്രോട്ടീനുകൾ ആവശ്യമായിരിക്കുന്നത് എന്തുകൊണ്ട്?

പ്രോട്ടീനുകൾ സുപ്രധാന ഘടനയാണ്. അവ കോശങ്ങൾക്ക് നിർമ്മാണ സാമഗ്രികൾ മാത്രമല്ല, മിക്കവാറും എല്ലാ ബയോകെമിക്കൽ പ്രതിപ്രവർത്തനങ്ങൾക്കും എൻസൈം കാറ്റലിസ്റ്റുകളായി പ്രവർത്തിക്കുന്നു. അണ്ണാൻ, അവർ ആകട്ടെ ഘടനാപരമായ അഥവാ എൻസൈമാറ്റിക്, നീണ്ട ചങ്ങലകളാണ് അമിനോ ആസിഡുകൾ, ഒരു നിശ്ചിത ക്രമത്തിൽ സ്ഥിതിചെയ്യുന്നു. പ്രോട്ടീനുകളുടെ പ്രവർത്തനങ്ങൾ നിർണ്ണയിക്കുന്നത് പ്രോട്ടീനിലെ ചില സ്ഥലങ്ങളിൽ ഏത് അമിനോ ആസിഡുകളാണ് സ്ഥിതി ചെയ്യുന്നത്. ഉദാഹരണത്തിന്, ഒരു പ്രോട്ടീൻ പോസിറ്റീവ് ചാർജുള്ള തന്മാത്രയുമായി ബന്ധിപ്പിക്കേണ്ടതുണ്ടെങ്കിൽ, ബൈൻഡിംഗ് സൈറ്റ് നെഗറ്റീവ് ചാർജ്ജ് ചെയ്ത അമിനോ ആസിഡുകൾ കൊണ്ട് നിറയ്ക്കണം.

പ്രോട്ടീനുകൾ അവയുടെ പ്രവർത്തനത്തെ നിർണ്ണയിക്കുന്ന ഘടന എങ്ങനെ നേടുന്നുവെന്ന് മനസിലാക്കാൻ, തന്മാത്രാ ജീവശാസ്ത്രത്തിന്റെ അടിസ്ഥാനതത്വങ്ങളും സെല്ലിലെ വിവരങ്ങളുടെ ഒഴുക്കും പരിശോധിക്കേണ്ടതുണ്ട്.

ഉത്പാദനം, അല്ലെങ്കിൽ ആവിഷ്കാരം പ്രോട്ടീൻ പ്രക്രിയ ആരംഭിക്കുന്നു ട്രാൻസ്ക്രിപ്ഷനുകൾ. ട്രാൻസ്ക്രിപ്ഷൻ സമയത്ത്, കോശത്തിന്റെ ജനിതക വിവരങ്ങൾ ഉൾക്കൊള്ളുന്ന ഡിഎൻഎ ഇരട്ട ഹെലിക്‌സ് ഭാഗികമായി വിച്ഛേദിക്കുന്നു, ഡിഎൻഎയുടെ നൈട്രജൻ ബേസുകൾ എൻസൈമിന് ലഭ്യമാകാൻ അനുവദിക്കുന്നു. ആർഎൻഎ പോളിമറേസ്. ഒരു ജീനിന്റെ ആർഎൻഎ പകർപ്പ് അല്ലെങ്കിൽ ട്രാൻസ്ക്രിപ്ഷൻ ഉണ്ടാക്കുക എന്നതാണ് ആർഎൻഎ പോളിമറേസിന്റെ ജോലി. എന്ന ജീനിന്റെ ഈ പകർപ്പ് മെസഞ്ചർ RNA (mRNA), ഇൻട്രാ സെല്ലുലാർ പ്രോട്ടീൻ ഫാക്ടറികളെ നിയന്ത്രിക്കുന്നതിന് അനുയോജ്യമായ ഒരു തന്മാത്രയാണ്, റൈബോസോമുകൾഉൽപ്പാദനത്തിൽ ഏർപ്പെട്ടിരിക്കുന്നവർ, അല്ലെങ്കിൽ പ്രക്ഷേപണം പ്രോട്ടീനുകൾ.

റൈബോസോമുകൾ അസംബ്ലി മെഷീനുകൾ പോലെ പ്രവർത്തിക്കുന്നു - അവ mRNA ടെംപ്ലേറ്റ് എടുത്ത് മറ്റ് ചെറിയ RNA കഷണങ്ങളുമായി പൊരുത്തപ്പെടുത്തുന്നു, RNA കൈമാറുക (tRNA). ഓരോ ടിആർഎൻഎയ്ക്കും രണ്ട് സജീവ മേഖലകളുണ്ട് - മൂന്ന് ബേസുകളുടെ ഒരു വിഭാഗം ആന്റികോഡൺ, ഇത് mRNA യുടെ അനുബന്ധ കോഡണുകളുമായി പൊരുത്തപ്പെടണം, കൂടാതെ ഇതിനായി പ്രത്യേകം ഒരു അമിനോ ആസിഡ് ബന്ധിപ്പിക്കുന്നതിനുള്ള ഒരു സൈറ്റ് കോഡൺ. വിവർത്തന സമയത്ത്, റൈബോസോമിലെ ടിആർഎൻഎ തന്മാത്രകൾ ആന്റികോഡണുകൾ ഉപയോഗിച്ച് എംആർഎൻഎയുമായി ബന്ധിപ്പിക്കാൻ ശ്രമിക്കുന്നു. വിജയകരമാണെങ്കിൽ, ടിആർഎൻഎ തന്മാത്ര അതിന്റെ അമിനോ ആസിഡിനെ മുമ്പത്തേതിൽ അറ്റാച്ചുചെയ്യുന്നു, ഇത് എംആർഎൻഎ എൻകോഡ് ചെയ്ത അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ശൃംഖലയിലെ അടുത്ത ലിങ്കായി മാറുന്നു.

അമിനോ ആസിഡുകളുടെ ഈ ശ്രേണി പ്രോട്ടീൻ ഘടനാപരമായ ശ്രേണിയുടെ ആദ്യ തലമാണ്, അതിനാലാണ് ഇതിനെ വിളിക്കുന്നത് പ്രാഥമിക ഘടന. ഒരു പ്രോട്ടീന്റെ മുഴുവൻ ത്രിമാന ഘടനയും അതിന്റെ പ്രവർത്തനങ്ങളും പ്രാഥമിക ഘടനയിൽ നിന്ന് നേരിട്ട് ഉരുത്തിരിഞ്ഞതാണ്, കൂടാതെ ഓരോ അമിനോ ആസിഡുകളുടെയും വിവിധ ഗുണങ്ങളെയും അവയുടെ പരസ്പര ഇടപെടലുകളെയും ആശ്രയിച്ചിരിക്കുന്നു. ഈ രാസ ഗുണങ്ങളും അമിനോ ആസിഡ് ഇടപെടലുകളും കൂടാതെ, പോളിപെപ്റ്റൈഡുകൾ ത്രിമാന ഘടനയില്ലാതെ അവ ലീനിയർ സീക്വൻസുകളായി തുടരും. നിങ്ങൾ ഭക്ഷണം പാകം ചെയ്യുമ്പോഴെല്ലാം ഇത് കാണാം - ഈ പ്രക്രിയയിൽ താപമുണ്ട് denaturation പ്രോട്ടീനുകളുടെ ത്രിമാന ഘടന.

പ്രോട്ടീൻ ഭാഗങ്ങളുടെ ദീർഘദൂര ബോണ്ടുകൾ

ത്രിമാന ഘടനയുടെ അടുത്ത തലം, പ്രാഥമികമായതിന് അപ്പുറത്തേക്ക് പോകുന്നു, ഒരു സമർത്ഥമായ പേര് നൽകി ദ്വിതീയ ഘടന. താരതമ്യേന അടുത്ത പ്രവർത്തനത്തിന്റെ അമിനോ ആസിഡുകൾ തമ്മിലുള്ള ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകൾ ഇതിൽ ഉൾപ്പെടുന്നു. ഈ സ്ഥിരതയുള്ള ഇടപെടലുകളുടെ പ്രധാന സാരാംശം രണ്ട് കാര്യങ്ങളിലേക്ക് വരുന്നു: ആൽഫ ഹെലിസുകൾ и ബീറ്റ ലിസ്റ്റ്. ആൽഫ ഹെലിക്സ് പോളിപെപ്റ്റൈഡിന്റെ ഇറുകിയ ചുരുളുകളുള്ള പ്രദേശം ഉണ്ടാക്കുന്നു, അതേസമയം ബീറ്റാ ഷീറ്റ് മിനുസമാർന്നതും വിശാലവുമായ പ്രദേശം ഉണ്ടാക്കുന്നു. രണ്ട് രൂപീകരണങ്ങൾക്കും അവയുടെ ഘടക അമിനോ ആസിഡുകളുടെ സവിശേഷതകളെ ആശ്രയിച്ച് ഘടനാപരവും പ്രവർത്തനപരവുമായ ഗുണങ്ങളുണ്ട്. ഉദാഹരണത്തിന്, ആൽഫ ഹെലിക്സിൽ പ്രധാനമായും ഹൈഡ്രോഫിലിക് അമിനോ ആസിഡുകൾ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നുവെങ്കിൽ അർജിനൈൻ അഥവാ ലൈസിൻ, പിന്നീട് അത് മിക്കവാറും ജലീയ പ്രതിപ്രവർത്തനങ്ങളിൽ പങ്കെടുക്കും.

പ്രോട്ടീനുകളിൽ ആൽഫ ഹെലിസുകളും ബീറ്റാ ഷീറ്റുകളും. പ്രോട്ടീൻ എക്സ്പ്രഷൻ സമയത്ത് ഹൈഡ്രജൻ ബോണ്ടുകൾ രൂപം കൊള്ളുന്നു.

ഈ രണ്ട് ഘടനകളും അവയുടെ കോമ്പിനേഷനുകളും പ്രോട്ടീൻ ഘടനയുടെ അടുത്ത തലം ഉണ്ടാക്കുന്നു - ത്രിതീയ ഘടന. ദ്വിതീയ ഘടനയുടെ ലളിതമായ ശകലങ്ങളിൽ നിന്ന് വ്യത്യസ്തമായി, ത്രിതീയ ഘടന പ്രധാനമായും ഹൈഡ്രോഫോബിസിറ്റിയെ സ്വാധീനിക്കുന്നു. മിക്ക പ്രോട്ടീനുകളുടെയും കേന്ദ്രങ്ങളിൽ ഹൈഡ്രോഫോബിക് അമിനോ ആസിഡുകൾ അടങ്ങിയിട്ടുണ്ട് അലനൈൻ അഥവാ മെഥിയോണിൻ, കൂടാതെ റാഡിക്കലുകളുടെ "കൊഴുപ്പുള്ള" സ്വഭാവം കാരണം വെള്ളം അവിടെ നിന്ന് ഒഴിവാക്കപ്പെടുന്നു. ഈ ഘടനകൾ പലപ്പോഴും കോശങ്ങൾക്ക് ചുറ്റുമുള്ള ലിപിഡ് ബൈലെയർ മെംബ്രണിൽ ഉൾച്ചേർത്ത ട്രാൻസ്മെംബ്രെൻ പ്രോട്ടീനുകളിൽ പ്രത്യക്ഷപ്പെടുന്നു. പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഹൈഡ്രോഫോബിക് മേഖലകൾ മെംബ്രണിന്റെ കൊഴുപ്പ് ഭാഗത്തിനുള്ളിൽ തെർമോഡൈനാമിക് സ്ഥിരതയുള്ളതായി തുടരുന്നു, അതേസമയം പ്രോട്ടീന്റെ ഹൈഡ്രോഫിലിക് പ്രദേശങ്ങൾ ഇരുവശത്തുമുള്ള ജലീയ അന്തരീക്ഷത്തിലേക്ക് തുറന്നുകാട്ടപ്പെടുന്നു.

കൂടാതെ, അമിനോ ആസിഡുകൾ തമ്മിലുള്ള ദീർഘദൂര ബോണ്ടുകളാൽ ത്രിതീയ ഘടനകളുടെ സ്ഥിരത ഉറപ്പാക്കുന്നു. അത്തരം ബന്ധങ്ങളുടെ ഒരു മികച്ച ഉദാഹരണം ഡൈസൾഫൈഡ് പാലം, പലപ്പോഴും രണ്ട് സിസ്റ്റൈൻ റാഡിക്കലുകൾക്കിടയിൽ സംഭവിക്കുന്നത്. ഒരു ക്ലയന്റിന്റെ മുടിയിൽ പെർം നടപടിക്രമത്തിനിടെ ഒരു ഹെയർ സലൂണിലെ ചീഞ്ഞ മുട്ടയുടെ മണം നിങ്ങൾക്ക് അനുഭവപ്പെട്ടാൽ, ഇത് മുടിയിൽ അടങ്ങിയിരിക്കുന്ന കെരാറ്റിന്റെ ത്രിതീയ ഘടനയുടെ ഭാഗിക ഡീനാറ്ററേഷനാണ്, ഇത് ഡൈസൾഫൈഡ് ബോണ്ടുകൾ കുറയ്ക്കുന്നതിലൂടെ സംഭവിക്കുന്നു. സൾഫർ അടങ്ങിയ സഹായം തയോൾ മിശ്രിതങ്ങൾ.

ഹൈഡ്രോഫോബിസിറ്റി അല്ലെങ്കിൽ ഡൈസൾഫൈഡ് ബോണ്ടുകൾ പോലെയുള്ള ദീർഘദൂര ഇടപെടലുകളാൽ ത്രിതീയ ഘടന സ്ഥിരത കൈവരിക്കുന്നു.

ഇടയിൽ ഡിസൾഫൈഡ് ബോണ്ടുകൾ ഉണ്ടാകാം സിസ്റ്റൈൻ ഒരേ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയിലെ റാഡിക്കലുകൾ, അല്ലെങ്കിൽ വ്യത്യസ്ത സമ്പൂർണ്ണ ശൃംഖലകളിൽ നിന്നുള്ള സിസ്റ്റൈനുകൾക്കിടയിൽ. വ്യത്യസ്ത ശൃംഖലകൾ തമ്മിലുള്ള ഇടപെടൽ രൂപപ്പെടുന്നു ചതുർഭുജം പ്രോട്ടീൻ ഘടനയുടെ നില. ചതുരാകൃതിയിലുള്ള ഘടനയുടെ മികച്ച ഉദാഹരണമാണ് ഹീമോഗ്ലോബിൻ അത് നിങ്ങളുടെ രക്തത്തിലുണ്ട്. ഓരോ ഹീമോഗ്ലോബിൻ തന്മാത്രയിലും ഒരേപോലെയുള്ള നാല് ഗ്ലോബിനുകൾ, പ്രോട്ടീൻ ഭാഗങ്ങൾ എന്നിവ അടങ്ങിയിരിക്കുന്നു, അവ ഓരോന്നും പോളിപെപ്റ്റൈഡിനുള്ളിൽ ഡിസൾഫൈഡ് ബ്രിഡ്ജുകളാൽ ഒരു പ്രത്യേക സ്ഥാനത്ത് സൂക്ഷിക്കുന്നു, കൂടാതെ ഇരുമ്പ് അടങ്ങിയ ഒരു ഹീം തന്മാത്രയുമായി ബന്ധപ്പെട്ടിരിക്കുന്നു. നാല് ഗ്ലോബിനുകളും ഇന്റർമോളിക്യുലാർ ഡൈസൾഫൈഡ് ബ്രിഡ്ജുകളാൽ ബന്ധിപ്പിച്ചിരിക്കുന്നു, കൂടാതെ മുഴുവൻ തന്മാത്രയും ഒരേസമയം നിരവധി വായു തന്മാത്രകളുമായി ബന്ധിപ്പിക്കുന്നു, നാല് വരെ, അവ ആവശ്യാനുസരണം പുറത്തുവിടാൻ കഴിയും.

രോഗത്തിനുള്ള പ്രതിവിധി തേടിയുള്ള ഘടനകളെ മാതൃകയാക്കുന്നു

വിവർത്തന സമയത്ത് പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലകൾ അവയുടെ അന്തിമ രൂപത്തിലേക്ക് മടക്കാൻ തുടങ്ങുന്നു, വളരുന്ന ശൃംഖല റൈബോസോമിൽ നിന്ന് പുറത്തുകടക്കുന്നു, ഒരു മെമ്മറി-അലോയ് വയർ ചൂടാക്കുമ്പോൾ സങ്കീർണ്ണമായ ആകൃതികൾ എടുക്കുന്നതുപോലെ. എന്നിരുന്നാലും, ജീവശാസ്ത്രത്തിൽ എല്ലായ്പ്പോഴും എന്നപോലെ, കാര്യങ്ങൾ അത്ര ലളിതമല്ല.

പല കോശങ്ങളിലും, ട്രാൻസ്ക്രൈബ് ചെയ്ത ജീനുകൾ വിവർത്തനത്തിന് മുമ്പ് വിപുലമായ എഡിറ്റിംഗിന് വിധേയമാകുന്നു, ജീനിന്റെ ശുദ്ധമായ അടിസ്ഥാന ശ്രേണിയുമായി താരതമ്യപ്പെടുത്തുമ്പോൾ പ്രോട്ടീന്റെ അടിസ്ഥാന ഘടനയെ ഗണ്യമായി മാറ്റുന്നു. ഈ സാഹചര്യത്തിൽ, വിവർത്തന സംവിധാനങ്ങൾ പലപ്പോഴും മോളിക്യുലാർ ചാപ്പറോണുകളുടെ സഹായം തേടുന്നു, അത് നവീനമായ പോളിപെപ്റ്റൈഡ് ശൃംഖലയുമായി താൽക്കാലികമായി ബന്ധിപ്പിക്കുകയും ഏതെങ്കിലും ഇന്റർമീഡിയറ്റ് രൂപം സ്വീകരിക്കുന്നതിൽ നിന്ന് തടയുകയും ചെയ്യുന്നു, അതിൽ നിന്ന് അവയ്ക്ക് അന്തിമ രൂപത്തിലേക്ക് നീങ്ങാൻ കഴിയില്ല.

ഒരു പ്രോട്ടീന്റെ അന്തിമ രൂപം പ്രവചിക്കുക എന്നത് നിസ്സാരമായ ഒരു കാര്യമല്ല എന്നാണ് ഇതിനെല്ലാം പറയാനുള്ളത്. പതിറ്റാണ്ടുകളായി, പ്രോട്ടീനുകളുടെ ഘടന പഠിക്കാനുള്ള ഏക മാർഗം എക്സ്-റേ ക്രിസ്റ്റലോഗ്രഫി പോലുള്ള ഭൗതിക രീതികളിലൂടെയായിരുന്നു. 1960-കളുടെ അവസാനം വരെ ബയോഫിസിക്കൽ കെമിസ്റ്റുകൾ പ്രോട്ടീൻ ഫോൾഡിംഗിന്റെ കമ്പ്യൂട്ടേഷണൽ മോഡലുകൾ നിർമ്മിക്കാൻ തുടങ്ങി, പ്രാഥമികമായി ദ്വിതീയ ഘടന മോഡലിംഗിൽ ശ്രദ്ധ കേന്ദ്രീകരിച്ചു. ഈ രീതികൾക്കും അവയുടെ പിൻഗാമികൾക്കും പ്രാഥമിക ഘടനയ്‌ക്ക് പുറമേ ധാരാളം ഇൻപുട്ട് ഡാറ്റ ആവശ്യമാണ് - ഉദാഹരണത്തിന്, അമിനോ ആസിഡ് ബോണ്ട് ആംഗിളുകളുടെ പട്ടികകൾ, ഹൈഡ്രോഫോബിസിറ്റി, ചാർജ്ജ് ചെയ്ത അവസ്ഥകൾ, കൂടാതെ പരിണാമ സമയ സ്കെയിലുകളിൽ ഘടനയുടെയും പ്രവർത്തനത്തിന്റെയും സംരക്ഷണം പോലും - എല്ലാം ക്രമത്തിൽ അന്തിമ പ്രോട്ടീൻ പോലെ എന്ത് സംഭവിക്കുമെന്ന് ഊഹിക്കുക.

ഫോൾഡിംഗ്@ഹോം നെറ്റ്‌വർക്കിൽ പ്രവർത്തിക്കുന്നവ പോലെയുള്ള ദ്വിതീയ ഘടന പ്രവചനത്തിനായുള്ള ഇന്നത്തെ കമ്പ്യൂട്ടേഷണൽ രീതികൾ ഏകദേശം 80% കൃത്യതയോടെ പ്രവർത്തിക്കുന്നു-ഇത് പ്രശ്നത്തിന്റെ സങ്കീർണ്ണത കണക്കിലെടുക്കുമ്പോൾ വളരെ നല്ലതാണ്. SARS-CoV-2 സ്പൈക്ക് പ്രോട്ടീൻ പോലുള്ള പ്രോട്ടീനുകളെക്കുറിച്ചുള്ള പ്രവചന മാതൃകകൾ സൃഷ്ടിച്ച ഡാറ്റ വൈറസിന്റെ ഭൗതിക പഠനങ്ങളിൽ നിന്നുള്ള ഡാറ്റയുമായി താരതമ്യം ചെയ്യും. തൽഫലമായി, പ്രോട്ടീന്റെ കൃത്യമായ ഘടന നേടാനും, വൈറസ് റിസപ്റ്ററുകളുമായി എങ്ങനെ ബന്ധിപ്പിക്കുന്നുവെന്ന് മനസ്സിലാക്കാനും കഴിയും. ആൻജിയോടെൻസിൻ പരിവർത്തനം ചെയ്യുന്ന എൻസൈം 2 ശരീരത്തിലേക്ക് നയിക്കുന്ന ശ്വാസകോശ ലഘുലേഖയിൽ സ്ഥിതിചെയ്യുന്ന ഒരു വ്യക്തി. ഈ ഘടന കണ്ടുപിടിക്കാൻ കഴിയുമെങ്കിൽ, ബന്ധനത്തെ തടയുകയും അണുബാധ തടയുകയും ചെയ്യുന്ന മരുന്നുകൾ നമുക്ക് കണ്ടെത്താൻ കഴിഞ്ഞേക്കും.

പ്രോട്ടീൻ ഫോൾഡിംഗ് ഗവേഷണം നിരവധി രോഗങ്ങളെയും അണുബാധകളെയും കുറിച്ചുള്ള നമ്മുടെ ധാരണയുടെ ഹൃദയഭാഗത്താണ്, ഈയിടെ വളർച്ചയിൽ പൊട്ടിത്തെറിക്കുന്നത് നമ്മൾ കണ്ട COVID-19 നെ എങ്ങനെ പരാജയപ്പെടുത്താം എന്ന് കണ്ടുപിടിക്കാൻ Folding@Home നെറ്റ്‌വർക്ക് ഉപയോഗിക്കുമ്പോഴും നെറ്റ്‌വർക്ക് വിജയിക്കും. ദീർഘനേരം വെറുതെയിരിക്കരുത്, ജോലി. അൽഷിമേഴ്‌സ് രോഗം അല്ലെങ്കിൽ ഭ്രാന്തൻ പശു രോഗം എന്ന് പലപ്പോഴും തെറ്റായി വിളിക്കപ്പെടുന്ന ക്രീറ്റ്‌സ്‌ഫെൽഡ്-ജേക്കബ് രോഗം പോലുള്ള ഡസൻ കണക്കിന് പ്രോട്ടീൻ തെറ്റായി മടക്കിവെക്കുന്ന രോഗങ്ങൾക്ക് അടിവരയിടുന്ന പ്രോട്ടീൻ പാറ്റേണുകൾ പഠിക്കാൻ ഏറ്റവും അനുയോജ്യമായ ഒരു ഗവേഷണ ഉപകരണമാണിത്. മറ്റൊരു വൈറസ് അനിവാര്യമായും പ്രത്യക്ഷപ്പെടുമ്പോൾ, ഞങ്ങൾ അതിനോട് വീണ്ടും പോരാടാൻ തയ്യാറാകും.

അവലംബം: www.habr.com